EPFL团队在预印本中报告从头设计光控蛋白开关SPARC
先了解这件事
瑞士洛桑联邦理工学院Bruno Correia团队等人在bioRxiv预印本中报告，通过计算从头设计出以视黄醛为发色团的光控蛋白开关系统SPARC：光照下视黄醛异构化驱动蛋白骨架重排，暴露新的蛋白-多肽界面并形成异二聚体。作者称，表现最好的SPARC-111在光照后产生超过30倍的分体荧光素酶信号增强；去掉视黄醛或突变负责共价连接的赖氨酸后，光响应消失。 作者还解析了SPARC-117主体的暗态晶体结构，与设计模型的骨架Cα RMSD为0.92 Å、全原子RMSD为1.44 Å；加入11-顺式视黄醛后光照可提高发光信号，显示该机制能在活细胞内运行。作者称所设计异二聚体的波长、灵敏度和特异性可调，并用实时光激活NMR观察到光诱导的构象变化。 上述结果来自预印本，尚未经同行评议。此前有研究者公开转述称，可从头设计结合全反式视黄醛并响应光照发生构象变化的蛋白质，与预印本所述发色团一致。
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报道时间线
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- AI-Protein Design精选EPFL团队在bioRxiv发布SPARC：基于视黄醛从头设计光控蛋白开关
瑞士洛桑联邦理工学院Bruno E. Correia团队在bioRxiv预印本中提出SPARC系统，以视黄醛为发色团从头设计光控构象蛋白开关，光照下异构化驱动骨架重排并暴露新的蛋白-蛋白相互作用界面形成异二聚体。
- BioAICraft精选EPFL 团队在 bioRxiv 发布 SPARC：AI 从头设计光控蛋白开关
EPFL Bruno Correia 团队等人在 bioRxiv 发布论文，报道计算设计的光控蛋白开关系统 SPARC，将视黄醛结合、光诱导构象变化与短肽识别整合到同一蛋白中。
- bioRxiv · Biochemistry精选研究从头设计光控构象开关蛋白，光照下结合增强逾30倍
研究团队通过计算从头设计可结合视黄醛发色团的光响应蛋白，并设计出与视黄醛异构化偶联的构象开关运动，使蛋白-多肽相互作用在光照下结合增强逾30倍。所设计异二聚体可调节波长、灵敏度和特异性，并被用于调控细胞内蛋白-蛋白相互作用与细胞信号受体；实时光激活NMR显示其发生明确的光激活构象变化。该结果为预印本摘要报告，应用前景归于作者表述。
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